Woda – właściwości: wysoka temperatura wrzenia i niska zamarzania, rozpuszczalnik, substrat reakcji chemicznych, wysokie ciepło parowania (wiązania wodorowe), anormalna rozszerzalność względem temperatury. Cukry dzielą się na mono-, di- i polisacharydy. Jednocukry (proste, polihydroksyaldehydy) dzielą się na triozy (aldotrioza), tetrozy, pentozy (ryboza), heksozy (glukoza) i heptozy. Funkcje: zapasowa (rośliny – skrobia, zwierzęta i grzyby – glikogen); budulcowa (celuloza, chityna). Tworzą kompleksy z innymi zw. chem.: z białkami glikoproteidy, z tłuszczami glikolipidy. Tłuszcze (lipidy) dzielą się na proste (estry kw. tłuszczowego i alkoholu) i złożone (tak jak proste acz dochodzi jeszcze grupa funkcyjna – aktywowana cholina). Rozpuszczają się w rozpuszczalnikach organicznych. W tłuszczach obojętnych przeważają połączenia z trzema resztami acylowymi – triacyloglicerole. Ich stan skupienia i temperatura wrzenia zależy od długości reszt acylowych. Jeśli alkoholem jestł łańcuch węglowodorowy to mamy do czynienia z woskiem. Najliczniejsza grupa tłuszczów to fosfolipidy (lecytyna). Funkcje: zapasowa (tk. tłuszczowa), termoizolacyjna, tworzą błony, ochronna, mogą być hormonami sterydowymi lub prostaglandynami. Białka (proteiny) zbudowane z aminokwasów. Funkcje: budulcowa, katalityczna (enzymy), transportowa (hemoglobina), lokomotyczna (rychowa – miozyny), regulatorowa (hormony białkowe i peptydowe), nerwowe (światłoczuła rodopsyna), odpornościowa (ukł. immunologiczny). Aminokwasy zawierają grupy funkcyjne: -NH2 i –COOH. W przyrodzie występuje tylko 20 aminokwasów, znanych jest ok. 100. Pomiędzy poszczególnymi aminokwasami występuje kowalencyjne wiązanie peptydowe. Sekwencja – ułożenie kolejnych aminokwasów (I-rzędowa struktura) decyduje o właściwościach. Przestrzenne ułożenie reszt aminokwasowych to struktura II-rzędowa, może być α – heliks lub β – harmonijka. Częściej spotykana jest α. III-rzędowa struktura powstaje, gdy łańcuch peptydowy zwija się w szereg pętli, które dalej się łączą. Białko zbudowane z kilku podjednostek połączonych słabymi oddziaływaniami posiada strukturę IV-rzędową. Dzielą się na proste (histony, albuminy) i złożone (hemoglobina).
Metabolizm – całokształt przemian materii i energii zachodzący w każdej komórce i zapewniający jej wszystkie funkcje życiowe. Dzieli się na Anabolizm (tworzenie bardziej skomplikowanych związków z prostszych, wymaga dostarczenia energii) oraz Katabolizm (egzoergiczna analiza złożonych związków na prostsze). Energia w kom. przekazywana jest na ruch, wiązania chem., pracę osmotyczną, ciepło i energię elektryczną. Energię magazynują ATP, ADP, AMP, NADPH2, NADPH i NAD. Homeostaza – zdolność organizmu do utrzymywania stałości środowiska wewnętrznego (stałej temp., ciśnienia osmotycznego), możliwa dzięki mechanizmom dostosowawczym (ukł. nerwowy i gruczoły dokrewne) na zasadzie ujemnego sprzężania dokrewnego. Enzym (holoenzym) dzieli się na część białkową (apoenzym) i niebiałkową (kofektor), która może być trwale (grupa prostetyczna) lub nietrwale (koenzym) powiązana z holoenzymem. Enzymy są biokatalizatorami, przyspieszają reakcję chem., zmiejszają energię aktywacji; mogą one jednak tylko przyspieszać reakcje egzoergiczne. Aby enzym działał trzeba podnieść poziom energetyczny substratu. Każdy enzym uczestniczy tylko w jednego rodzaju reakcji, są wielokrotnego użytku, posiadają centrum aktywne. Substrat pasuje do centrum aktywnego jak klucz do zamka. Matematycznie obniżenie energii aktywacji wyjaśnia teoria indukcyjnego dopasowania – budowa centrum aktywnego i substratu nie jest identyczna, enzym wciąga substrat do centrum aktywnego, substrat napina wiązania, co obniża energię aktywacji. Regulacja czynności enzymatycznych: 1)hamowanie (inhibicja) kompetycyjne Wzrasta ilość inhibitora – maleje ilość enzymu, (np.: dehydrogenaza alkoholowa) 2)inhibicja niekompetencyjna Enzym blokowany jest przez substancję niepodobną do substratu (związki miedzi i rtęci) 3)regulacja allosteryczna Określona cząsteczka działa odwracalnie na działalność enzymu ale w innym miejscu niż centrum aktywne. Enzymy takie obok centrum aktywnego posiadają także centrum allosteryczne, które może przyłączyć regulator allosteryczny zmieniający konformację całego biokatalizatora. Regulacja polega na inhibicji bądź indukcji. Podział enzymów: oksyreduktory (kataliza redoxów), transferazy (przenoszenie pewnych grup chem.), hydrolazy (rozszczepianie wiązań przy udziale wody) izomerazy (przeszeregowywanie w obrębie cząsteczek) liazy (rozszczepianie wiązań węgla z CONS) ligazy (tworzenie wiązań z CONS)
Witaminy: działają w dużej mierze jako koenzymy. Odkryte w 1911 przez Funka. Rozpuszczalne w tłuszczach: A (akseroftol, retinol) powstaje z lipidowego karotenu. Współtworzy rodopsynę (siatkówka oka), działa przeciwnowotworowo, jest przeciwutleniaczem. Ochranie nabłonek. Niedobór prowadzi do rogowacenia nabłonków oka, dróg oddechowych, suchości rogówki, ślepoty. Nie jest koenzymem! Występuje w wątrobie, tranie, jajach i niektórych jarzynach. D (klacyferol) powstaje w skórze pod wpływem światła z pochodnych cholesterolu. Pobudza transport wapnia z ukł. pokarmowego do krwi. Reguluje gospodarkę wapniowo – fosforanową. Niedobór może powodować krzywicę i zmiękczenie kości. Nie jest koenzymem! Występuje w wątrobie, mleku, maśle, jajach i drożdżach. E (α-tokoferol) przeciwdziała utlenianiu błon komórkowych i zw. organicznych. Jej brak powoduje osłabienie mięśni, obniżoną płodność, zwiększa ryzyko poronień. Nie jest koenzymem! Występuje w oleju słonecznikowym, sojowym i kiełkach pszenicy. K (fitochinon) wpływa na krzepnięcie krwi. Jej deficyt powoduje krwawienia i opóźnione krzepnięcie krwi. Jest kofaktorem enzymu odpowiedzialnego za modyfikację białkowych czynników krzepnięcia. Dzienne zapotrzebowanie pokrywa produkcja flory jelitowej. Witaminy rozpuszczalne w tłuszczach: B1 (tiamina, aneuryna) składnik koenzymu umożliwiającego oksydację w cyklu Krebsa. Jej deficyt powoduje zaburzenia pracy neuronów i włókien mięśniowych. Choroba beri-beri objawia się bólami nóg, rąk, drżeniem i osłabieniem mięśni, niewydolnością układu krążenia. Nie jest odporna na gotowanie, występuje w wątrobie, drożdżach, zbożu i mięsie. B2 (ryboflawina) składnik grup prostetycznych enzymów przeprowadzających dehydrogenację w cyklu Krebsa. Jej niedobór powoduje zapalenie skóry oraz pękanie kącików ust. Występuje w wątrobie, serze, jajach, niektórych jarzynach, mleku. B6 (pirydoksal) współtworzy kofaktor enzymu przemiany aminokwasów. Niedobór powoduje przerwanie syntezy białek (wzrostu), stany zapalne skóry, drgawki, nadmierną pobudliwość, zmiejszenie odporności typu komórkowego. Występuje w wątrobie, jajach, jarzynach, mięsie i bananach. B12 (kobalamina) koenzym uczestniczący w przeminach aminokwasów, kwasów tłuszczowych i zasad azotowych. Jej brak uniemożliwia prawidłową erytropezę (tworzenie erytrocytów), co powoduje anemię złośliwą. Jest wytwarzana wyłącznie przez drobnoustroje, nie występuje w roślinach, źródłami są wątroba i drożdże. PP (kwas nikotynowy, niacyna, niacynamid) W jego skład wchodzą NAD i NADP, są to koenzymy z grupy dehydrogenaz. Organizm może syntezować wit. PP z tryptofanu, jest odporna na wysokie temperatury. H (biotyna) grupa prostetyczna enzymu związanego z przemianami z udziałem CO2, wpływa na stan skóry i włosów, chroni przed łojotokiem. Awidyna zawarta w surowych jajach łatwo wiąże biotynę. Pojawiają się wówczas halucynacje, depresje, choroby skóry i bóle mięśni. C (kwas askorbinowy) jest pochodną węglowodanów. Dla większości kręgowców nie jest witaminą – mogą go same syntezować z glukozy. Umożliwia sprawną syntezę kolagenu, kwasów żółciowych, sprzyja wchłanianiu żelaza, syntezie hormonów nadnerczy, usprawnia system odpornościowy. Niedobór powoduje szkorbut, który objawia się krwawieniem dziąseł, wypadaniem zębów, nieprawidłowym zrastaniem kości. Występuje w owocach i warzywach. Jest termolabilna i niszczy ją obróbka cieplna.
