ENZYMY- to białka, ich funkcja to katalizatory, powodujące złożone reakcje chemiczne. Są to na ogół białka proste lub złożone, rozpuszczalne. Białka są wrażliwe na działanie i zmiany środowiska otaczającego je.
CENTRUM AKTYWNE-jest to część – fragment białka odpowiadający bezpośrednio za katalizę reakcji.
KOENZYM – substancje, które są niezbędne do aktywności enzymu i same współdziałają w katalizowanej reakcji. Reakcja enzymu z substancjami niebiałkowymi.
APOENZYM – koenzymy współdziałają w reakcjach określonych typów, natomiast w części białkowej czyli apoenzymie zawarta jest zdolność rozpoznania właściwego substratu tzw. swoistość kierunku działania.
C A -aby zaszedł akt katalizy musi dojść do połączenia substratu z enzymem i powinien powstać kompleks ES. Połączenie to następuje przy udziale gr. funkcyjnych i reakcjach gr. substratu. Te gr. znajdują się w charakterystycznym układzie przestrzennym i wzajemnie ze sobą współpracują. Szczególny układ tych grup jest nazywany centrum aktywnym.
INHIBITORY – gr. czynników chemicznych specyficznych, które działają odwracalnie – modyfikująco na określony fragment cząsteczki enzymu, co powoduje obniżenie szybkości reakcji. Zjawisko specyficznego hamowania jest określone jako inhibicja.
INAKTYWATORY – gr, czynników, która doprowadza do nieodwracalnego ścięcia białka (denaturacji). Proces niespecyficznego hamowania i nieodwracalnego hamowania nazywamy Inaktywacja.
INHIBICJA polega na tym, że określona substancja (inhibitor) może się łączyć z jednym ze składników uczestniczących w reakcji enzymatycznej lub w inny sposób blokować ich współdziałanie. Do elementów tych należą: enzym, substrat, koenzym.
INHIBICJA niewspółzawodnicząca – w przeciwieństwie do hamowania nie daje się znieść przez zwiększenie stężenia substratu. Polega na nieodwracalnym blokowaniu aktywnego centrum enzymu przez związki nie podobne strukturalnie do substratu.
ENZYMY – funkcje katalizatorów biologicznych umożliwiających przeprowadzenie złożonych reakcji chem.
Duża ilość reakcji przebiegających w żywej komórce należy do procesów katalizowanych (tzn. przebiegających przez karalizatory). Typowe katalizatory to: czerń platynowa, zproszkowane inne metale i jony OH- i H+ wody. Każdy z tych katalizatorów łączy się z substratem reakcji w drodze chemicznej lub fizycznej, a produkty pośrednie ulegają określonym przemianom, prowadzącym do produktów końcowych.
Efektywnie działający katalizator powinien wykazywać 3 podstawowe elementy: zwiększyć prawdopodobieństwo zdarzeń ; – zmniejszyć barierę energetyczną ; – ukierunkować cząsteczki względem siebie.
Zmniejszanie bariery energetycznej łączy się z pojęciem energii aktywnej tzn. określonej porcji tej energii , która powinna być doprowadzana do układu w celu przezwyciężenia „bezwładności chem.” cząsteczek. Im wyższa jest energia aktywności tym wolniej przebiega dana przemiana.
KATALIZA jest to rozdzielanie złożonego procesu na reakcje cząsteczkowe przy czym rozdzielaniu ulega również energia aktywacji.
Kataliza homogenna – przebiega bez rozgraniczenia faz np. katalizator i substancje reagujące znajdują się w roztworze.
Kataliza heterogenna – katalizator jest stały, a reakcje substratu są gazami.
BIAŁKOWY CHARAKTER EN.
Białko w org. pełni funkcje katalityczną. Białka są proste i złożone oraz rozpuszczalne. W homogennym procesie kat. mogą przyspieszyć ogromną większość reakcji przebiegających w cytoplaźmie podstawowej.
Białka są bardzo wrażliwe na wszelkie zmiany warunków środowiskowych i łatwo ulegają pod wpływem zmiany struktury. W cząsteczce białka enzymu znajduje się szczególny fragment, który bierze bezpośredni udział w katalizowanej reakcji jest on nazywany centrum aktywnym (katalitycznym).
Enzymy często stanowią białka złożone i czasem w bardziej luźny sposób współdziałają z subst. niebiałkową.
KOENZYMY substancje, które są niezbędne do aktywność enzymu i same współdziałają w katalizowanej reakcji. Koenzymy współdziałają w reakcjach określonych typów natomiast w części białkowej, czyli apoenzymie jest zawarta zdolność rozpoznawania właściwego substratu określana jako specyficzność substratowa a więc swoistość kierunku działania. Enzymy mogą współdziałać z grupami prostetycznymi, również o charakterze nie białkowym, których funkcja nie jest sprecyzowana jak koenzymów.
INHIBICJA współzawodnicząca – polega na konkurencji między inhibitorem a substratem o centrum aktywne enzymu. Inny rodzaj inhibicji to hamowanie z udziałem tzw. efektorów allosferycznych. Takimi efektorami mogą być hormony np. hormony sterydowe w przypadku hamowania dehydrogenazy glutaminowej.
WPŁYW temp. – podwyższanie temp. zwiększa szybkość większości reakcji. Enzym jest białkiem, a więc wzrost temp. powoduje stopniową denaturację. Początkowo wzrost szybkości reakcji będzie wprost proporcjonalny do wzrostu temp. lecz później ulegnie spowolnieniu w wyniku stopniowej denaturacji białka.
WPŁYW pH – skrajne wartości pH wpływają na nie denaturująco i mogą nieodwracalnie hamować ich działanie, natomiast niewielkie odchylenia od wartości optymalnej mogą w nieznacznym stopniu denaturować białko, a pomimo to wpływają na znaczne zmniejszanie szybkości reakcji. Optimum pH dla większości enzymów występuje przy wartościach bliskich odczyny obojętnego.
AKTYWATORY – większość enzymów dla pełnej aktywności wymaga różnego rodzaju czynników chem. przyśpieszających lub umożliwiających ich działanie. Aktywatory dzielimy na 3 grupy: – czynniki przekształcające nieaktywną formę enzymu w formę aktywną; – czynniki regulujące potencjał oksydoredukcujny co ma znaczenie zwłaszcza dla aktywacji enzymów wymagających do swego działania wolnych grup tiolowych-SH. Przy obecności czynników utleniających grupy tiolowe mogą się utleniać do dwusiarczkowych S – S i enzym traci swoją aktywność np. papaina.
Mechanizm działania enzymów – podst. zasadą katalizy, w tym również enzymatycznej; zwiększanie prawdopodobieństwa zdarzeń; zmniejszanie bariery energetycznej; ukierunkowanie regulujących cząstek.
INHIBICJA współzawodnicząca – polega na konkurencji między inhibitorem a substratem o centrum aktywne.
INHIBICJA niewspółzawodnicząca – polega na nieodwracalnym blokowaniu centrum aktywnego enzymu przez związki niepoddane. Stopień hamowania reakcji przez inhibitor niewspółzawodniczący zależy tylko od 2 czynników, od jego stężenia i od powinowactwa enzymu do inhibitora.
ALLOSTERYCZNE enzymy i efektory – inny przykład inhibicji jsst to hamowanie z udziałem tzw. efektorów allosferycznych. Takie efektory to hormony sterydowe. Mechanizm takiego oddziaływania polega na oddziaływaniu na przestrzenną budowę cząsteczki białka w obrębie centrum aktywnego. Stwierdzono, że białka obok centrum aktywnego posiadają takie centrum allosferyczne, które jest zdolne do przyłączenia specyficznego efektora. Białka tego rodzaju noszą nazwę białek allosferycznych.
KINETYKA reakcji enzymat – szybkość tych reakcji zależy od wielu czynników fiz. jak i chem. tj.: stężenia enzymu, substratu, temp. pH, stężenia soli. Przy niskim stężeniu substratu centra cząsteczek enzymu nie są w pełni wysycone i enzym nie pracuje z pełną szybkoscią.
ATP – jest przystosowany do przenoszenia grup stanowiących części składowe jego cząsteczki: -przeniesienie reszty ortofosforanowej H2PO4- z wydzieleniem ATP; – przeniesienie reszty pirofosforanowej H3P2O7 z wydzieleniem AMP; – przeniesienie reszty adenozynofosforanowej AMP z wydzieleniem reszty pirofosforanowej; – przeniesienie reszty adenozynowej z wydzieleniem reszty ortofosforanowej i pirpfosforanowej.
KOENZYM A i kwas pantotenowy został wykryty jako jeden ze składników kompleksu wit. B. Jest czynnikiem niezbędnym do rozwoju drobnoustrojów zwłaszcza drożdży.
Koenzym F kwas foliowy wit. Bc – jest niezbędnym czynnikiem w wytwarzaniu czerwonych krwinek w szpiku kostnym. Brak tej witaminy powoduje anemie u małp i kurcząt. Jest czynnikiem wzrostu wielu drobnoustrojów.
Kwas foliowy może być przekształcony w koenzym, znany jako kwas tetrahydrofoliowy (FH4 lub CoF ). Zasadniczą rolą biologiczna tego koenzymu jest współdziałanie z enzymami przenoszacymi jednowęglową jednostkę w postaci mrówczanej grupy metylowej.
WITAMINY – to związki o bardzo zróżnicowanej budowie. Dzielimy je na rozpuszczalne w wodzie (B,P.,C) i rozpuszczalne w tłuszczach (A,D,E i K).
Mechanizm działania koenzymów polega na tym, że wiążą się one stechiometrycznie z substratem za pośrednictwem określonej jego grupy oraz z białkiem enzymowym.
NAD+ : NADP+ wit. PP czyli kwas nikotynowy zapobiegają …… skóry. Podst. funkcją jest współdziąłanie z dehydrogenazami.
OKSYDOREDUKTAZY – należą tutaj enzymy katalizujące reakcje oksydoredukcyjne, przemiany związane z przeniesieniem elektronów i tlenu; przenoszą protony i elektrony z substratu na koenzymy lub odwrotnie, czasem na tlen. Reduktazy – katalizują przeniesienie protonów i elektronów. Oksydazy – to enzymy, które aktywują tlen cząsteczkowy. Oksygenazy i hydroksylazy – katalizują przyłączanie tlenu do związku organicznego z przeniesieniem protonów i elektronów, a peroksydazy działają utleniająco na związki organiczne w obecności H2O2.
TRANSFERAZY – enzymy te katalizują reakcje przenoszenia grup pomiędzy poszczególnymi związkami i to zwykle z udziałem specjalnych koenzymów. Przedstawiciele: aminotransferazy, glikozylotransferazy,kinazy.
HYDROLAZY – enzymy tej klasy katalizują reakcje hydrolizy, czyli rozkładu wiązań z udziałem cząsteczki wody. Ważniejsze gr. to estrazy, glikozydazy, peptydazy, amidazy.
LIAZY – enzymy, które odwracalnie lub nieodwracalnie katalizują odłączenie grup od substratu, bez udziału wody.
IZOMERAZY – tu należą enzymy katalizujące takie reakcje izomeracji jak: racemizacja, emimeryzacja, izomeracja.
LIGAZY – enzymy katalizujące wytwarzanie wiązań między 2- cząsteczkami co jest związane z reakcją rozpadu bogatego w energię związku makroergicznego np. z udziałem ATP.
W przemianach katabolicznych cukrów biorą udział enzymy katalizujące rozkład wiązań glikozydowych. Enzymy trawienne amylazy.
OLIGOGLIKOZYDAZY – rozkłada maltozę jak i sacharozę jest zdolna do rozkładania wiązań glikozydowych.
AMYLAZY – są to typowe enzymy trawienne występujące w ślinie i jest produkowana przez trzustkę kręgowców. Katalizują rozkład skrobii i glikogenu do maltozy lub glukozy. Są znane 3 rodzaje amylaz : alfa beta gama -amylazy. Wszystkie amylazy katalizują zasadniczo hydrolitycznie.
CELULAZY – enzymy poddane do amylaz atakującymi wiązanie rozkładają celulozę.
SPRZĘŻENIE KOENZYMATYCZNE – powst. W wyniku łączenia się 2 koenzymów w trakcie przenoszenia protonów i elektronów z jednego związku na inny.
WIT. D – choroba krzywica, jest spowodowana brakiem tej witaminy. Powoduje nieprawidłowe twardnienie kośćca u dzieci. Wit d reguluje gospodarkę wapniowo fosforanową D2 D3 kalcyferol.
WIT. A – niedobór wit A powoduje uszkodzenie rogówki oka, kurzą ślepotę, zahamowanie wzrostu, zanik nabłonka skóry. Akseroftol.
WIT E i K – tokoferol są rozkładane w tłuszczach. Wit. A – czynnik prawidłowego funkcjonowania narządów rozrodczych. Pozytywny wpływ na rozwój czerwonych krwinek u dzieci cierpiących na anemię.
Wit. K – filochinony – jest niezbędnym czynnikiem u zwierząt do utrzymywania prawidłowej krzepliwości krwi.
Współdziała w procesie krzepliwości krwi u zwierząt wyższych.
UDP, CDP – biorą udział w przemianach jak również inne analogiczne trójfosforany.
BIOTYNA – WIT. H – jest znanym czynnikiem wzrostowym bakterii i drożdży. W większości tkanek zwierzęcych występuje w niewielkich ilościach, natomiast w roślinach obserwuje się znacznie większą jej zawartość. Do głównych źródeł tej witaminy należy zaliczyć drożdże i wątrobę.
Awitaminoza – spowodowana brakiem biotyny występuje u ludzi rzadko i objawia się zmianami w skórze, bólami mięśniowymi o osłabieniem.
Biotyna – pełni rolę koenzymu przenoszącego grupę karboksylową – współdziała z enzymami karboksylującymi.
WIT> B12 – CoB12 – jest czynnikiem zapobiegającym złośliwej anemii, wiąże się to z funkcją współdziałania w budowie czerwonych ciałek krwi.
WIT. C – kwas askorbinowy – brak wit. C wywołuje szkorbut. Kwas askorbinowy jest dobrze rozpuszczalny w wodzie. Wit C występuje w dużych ilościach w gruczołach nadnercza. Uczestniczy w hydroksylacji związków aromatycznych.
PROWITAMINA – nieaktywna forma witaminy.
KATALIZA ENZYMATYCZNA -przebiega wg. etapów:- aktywowanie centrum i substratów, mające na celu ich przestrzenne dopasowanie; -wytworzenie kompleksu E-S, co obniża energię aktywacji i umożliwia szybkie zajście reakcji; -oddzielenie enzymu od produktów.
WPŁYW STĘŻENIA NA SZYBKOŚC reakcji – działanie biologiczne katalizatorów (enzymów) powoduje obniżenie energii aktywacji. Enzymy powodują zwiększenie szybkości reakcji zarówno w kierunku syntezy jak i rozpadu. W miarę zwiększania stężenia ęnzymu rośnie szybkość reakcji.
CZY KOENZYM można utożsamić z grupą prostetyczną? Jeżeli część niebiałkową nie oddziela się od białka, to nazywamy ją grupą prostetyczną, zaś gdy jest nietrwale związana z apoenzymem nosi nazwę koenzymu.
CO ZNACZY, że km=0,1, a co że km=0,01. Z którym z przykładów reak. będzie zachodzić szybciej. – Km- stała Michaelisa, równa się stężeniu substratu w warunkach, gdy szybkość reakcji stanowi połowę max szybkości. W przypadku 0,01mol/dm3 reakcja będzie zachodziła szybciej.
STAŁA MICHAELISA? Co określa jej odwrotność? – Odwrotność 1/Km jest nazywana powinowactwem enzymu do substratu. Z zależności tej wynika, że duże wartość Km oznacza małe powinowactwo enzymu do substratu, a mała wartość Km duże.
WPŁYW stężenia substratu na szybkość reakcji. – w miarę zwiększania stężenia substratu zwiększać się będzie stężenie kompleksu. Pociąga to za sobą zwiększenie szybkości rozkładu substratu z reakcji. Im stężenie wyższe substratu tym większa szybkość ich przemiany w produkt, lub większa szybkość rozpadu związku Km i 1/km.
SPECYFICZNOŚĆ ABSOLUTNA – jest to cecha enzymów, która świadczy o tym, że dany enzym katalizuje tylko i wyłącznie jedną przemianę np. ureaza – tylko kat. rozpad mocznika.
BUDOWA C A i jakie aminokwasy je tworzą – w skład C A wchodzą grupy funkcyjne występujące w reakcjach niektórych aminokwasów białka enzym. Gr. funkcyjne znajdują się w określonym układzie przestrzennym i współdziałają ze sobą w przyłączaniu substratu. Grupy funkcyjne biorą udział w działaniu CA zwykle nie pochodzą od aminokwasów znajdujących, sąsiadujących ze sobą w łańcuchu polipeptydowym, ale znacznie oddalone od siebie, a sąsiadujące w przestrzeni w skutek powyginania łańcucha.
CZYNNIKI WPŁYWAJĄCE NA SZYBKOŚĆ reakcji enzymatycznej – temperatura, ph, aktywatory, inhibitory, wielkość cząstek, lepkość r-ru , stężenie enz. i subst. Zbyt duże stężenie H+ lub OH- może spowodować zahamowanie zdolność katalit. enz. Natomiast zmiany pH w pewnym zakresie powodują zmiany enz. Optimum pH jest różne dla danego enzymu i stanowi cechę char. Pepsyna pH=1,5-2,5 katalaza pH=7
FUNKCJE KOENZYMU JAKO KATALIZATORA – funkcja koenzymu jako biokatalizatora jest jego stechiometryczne powiązanie z substratem za pośrednictwem określonej jego grupy oraz białkiem enzymowym.
CO TO SĄ PROENZYMY – jest to nieaktywna forma enzymu. Enzymy to połączenia z inhibitorami. Żywy org. może w odpowiednim momencie uaktywnić taki proenzym przez rozerwania wiązania łączącego go z inhibitorem. Blokada procesu chemicznego, który nie jest pożądany w danej chwili.
II KLASA ENZYMÓW – enzymy te zaliczamy do grupy białek złożonych. Oddzielenie grupy prostetycznej od części białkowej nie przebiega łatwo. Jest to możliwe, ale ponowne połączenie nie zawsze prowadzi do odtworzenia czynnego enzymu. Transferazy , aminotransferazy, fosfotransferazy, acylotransferazy.
DZIAŁANIE LIPAZY – katalizują powstawanie kw. tłuszczowych przez ich hydrolizę kwasową, zasadową, enzymatyczną z lipidów. Hydroliza tri gliceroli biegnie stopniowo. Lipazy należą do klasy hydrolaz i podklasy glikozydaz.
PODKLASY HYDROLAZ: estrowe; glikozydowe; peptydowe; eterowe; amidowe
CO TO SĄ HYDROLAZY – enzymy katalizujące reakcje hydrolizy, czyli rozkład wiązań z udziałem cząsteczki H2O zwykle nie wymagają współdziałania koenzymów.
TRANSFERAZY – enzymy kat. reakcje przeniesienia grup pomiędzy poszczególnymi związkami i z udziałem specyficznych koenzymów aminotransferazy , fosfotr., acylotransf.
CZYM RÓZNIĄ SIĘ OKSYDAZY OD OKSYGENAZ – w reakcjach oksydoredukcji nazwa oksydaza używa się gdy akceptorem jest tlen; okygenaza – gdy cząsteczka. tlenu jest wbudowywana do substratu.
ROŻNICA MIĘDZY KATALAZĄ A PEROKSYDAZĄ – katalaza – rozkłada nadtlenek wodoru do wody i tlenu cząsteczkowego; peroksydazy – rozkładają nadtlenek wodoru, lecz z równoczesnym utlenianiem odp. substratu.
KOENZYMY FLAWINOWE – mononukleotyd flawiowy FMN, dinukleotyd flawinoadeninowy FAD; współpracują z enzymami przenoszącymi elektrony i protony ze zredukowanego NAD+.
KOENZYMY OKSYDOREDUKTAZ- dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy NAD i jego fosforan NADP; dinukleotyd flawinoadeninowy FAD; mononukleotyd flawinowy FMN, kwas lipanowy, Co Q.
JAKI enzym bierze udział w przenoszeniu reszty fomylowe, metylenowej, a jaki reszt kwas. – r. fo – formylotransferazy; r. me – metylotransferazy; r. kwas. – hydroksytransferazy.
FUNKCJA KOENZYMU zawierającego amid kw. nikotynowego – nukleotyd nikotynoadeninowy NAD + fosforan NADP współdziałanie z dehydrogenazami przy odwodor. substratów.
PROENZYMY: trypsynogen, pepsynogen, PROWITAMINY: kalcyferol, eogosterol.
PROWITAMINY – 7 – dehydrocholesterol, 7 – dehydrosytosterol WITAMUNY – A1,2; B1,2,6,12;C; D;D2,3 E;H;K;K1,2;PP
WITAMINY ROZPUSZCZALNE W TŁUSZCZACH – D2 – ergokalcyferol; D3 – chlekalcyferol, wit. A1,2,3; K1;E
CHARAKTERYSTYKA KWASU FOLIOWEGO – niezbędny w czynności krwiotwórczej szpiku. Brak w diecie pow. anemię. Niezbędny do rozwijania mikroorganizmów. Można w nim wyróżnić 3 zasadnicze elementy: pterynę, kwas paraaminobenzoesowy i kwas glutaminowy
WITAMINA – org. mikroskładnik pokarmu niezbędna do normalnego funkcjonowania organizmu, organizm nie może sam wytworzyć.
PROWITAMINA – zbliżone budową do witaminy subst. chem. , które org. zwierzęcy potrafi przekształcić w witaminy.
ANTYWITAMINY – związki chem. , które inaktywują działanie witamin. Mają podobną bud. chem.
OKSYDAZA ASKORBINOWA – enz. kat reakcję wit. C do formy odwodorowanej.
NIEDOBÓR WIT B2 – wywołuje zmiany w org. zwierz. i człowieka w obrębie jamy ustnej, pęknięcie śluzówki, stany zapalne języka, pęk kącików ust., obrzęk warg.
ROLA WIT K – niedobór wit. K może odgrywać rolę w transporcie elektronów. Rola w procesie krzepnięcia krwi. Zmiana protrombiny krwi w enzym aktywny trombinę. Biosynteza enzymu zachodzi w wątrobie, przy czym warunkiem syntezy jest obecność wit. K
FUNKCJE BIOCHEMICZNE BIOTYNY – czynnik wzrostu bakterii i drożdży. Pełni rolę koenzymu przenoszącego gr. karboksylowe.
NIEDOBÓR WIT. K – zaburzenia procesów rozrodczych oraz zab. w mięśniach i ukł. nerwowym spadek szybkości tworzenia się glikogenu w wątrobie.
POWST. WIT. A – grupy karotenowców po odpowiednim przekształceniu w org. zwierz. mogą spelniać rolę wit. A. B – karoten – rozerwanie cząst. B- karotenu w środku łańcucha izoprenoidowego i przyłączenie 2 cząsteczek wody otrzymamy 2 cząsteczki retinolu wit. A .
CO TO JEST RODOPSYNA – barwnik odbierający sygnały świetlne, kompleks białkowo – karotenowy; bierze udział w procesie widzenia na zasadzie fotochemicznej.
KARBOKSYBIOTYNA – aktywna forma biotyny o char. enzymu, która tworzy się z udziałem CO2 i ATP.
Kolokwium III
1. Wymień nukleozydy zasad purynowych. Podaj jeden ze wzorów.
2. Na jakiej zasadzie zachodzi replikacja DNA.
3. Cechy kodu genetycznego.
4. Podać wzór UMP, wskazać charakterystyczne wiązania.
5. Pewien odcinek DNA o fragmencie budowy: ATC, GCT, CTG, AAT posłużył jako matryca do utworzenia odpowiedniego kwasu RNA. Jaki to kwas? W jakim procesie powstał? Podaj sekwencję zasad utworzonego odcinka.
6. Jakie dwucukry powstają w procesie hydrolizy skrobi? Wzory i nazwy.
7. Co to są kwasy onowe? przykład.
8. Scharakteryzuj cukier zawierający w swej strukturze kwas poligalakturonowy.
9. Wyjaśnij pojęcie anomeryzacji, podaj przykład anomerów.
10. Które z wymienionych związków dadzą pozytywny wynik w reakcji z płynem Fehlinga: glukozo-1-fosforan, glukozo-6-fosforan, glukozo-1,6-difosforan, fruktozo-1-fosforan, fruktozo-1,6-difosforan, glukoza, fruktoza, trehaloza, maltoza. Dlaczego?
11. Budowa cząsteczki glikogenu.
12. Co oznacza stwierdzenie, że hemoglobina jest białkiem allosferycznym?
13. W którym miejscu w hemoglobinie przyłącza się O2, CO2, CO.
14. Dlaczego chlorofil nie rozpuszcza się w wodzie?
15. Charakterystyka fitolu.
16. Nukleozyd + nukleotyd, cytozyna.
17. tRNA- budowa i funkcja.
18. Budowa polisomu.
19. Konformacja DNA – przestrzenna.
20. Transkrypcja i translacja.
21. Dowolna ketoza w 3 formach.
22. Budowa chemiczna laktozy i celobiozy.
23. Budowa chemiczna glikogenu.
24. Które cukry należą do homoglikanów i heteroglikanów.
25. Występowanie kwasów uranowych.
26. Jakie dwucukry pochodza z hydrolizy skrobi, reakcja z płynem Fehlinga.
27. Jakie warunki trzeba zachować do prawidłowego zajścia reakcji z płynem Lugola.
28. Oksyhemoglobina, karboksyhemoglobina, methemoglobina.
29. Chlorofil A i B
30. Które z barwników charakteryzują się budową glikozydową i od czego zależy ich barwa.
31. Budowa rybosomu.
32. Budowa ATP i typy wiązań, jaką pełni funkcję.
33. Rola karotenu u zwierząt.
34. Na czym polega epimeryzacjia.
35. Budowa globiny, w jaki sposób przyłącza tlen.
36. Podać wzory laktozy, maltozy oraz pełną nazwę.
37. Podać wzór fruktofuranozy.
38. Budowa i wzór GMP
39. Opisz konfigurację tRNA
40. Podaj wzory: L arabinozy, B D fruktozy, N – acetyloglukozoaminy – gdzie występują te związki.
41. Podaj wzor sacharozy.
42. Jakie jest znaczenie estrow fosforanowych monosacharydow.
43. Porównaj budowę skrobi i glikogenu.
44. W jakich wielocukrach występują kwasy uronowe.
45. ogólna budowa hemoglobiny.
46. Jak przebiega przyłączenie O2 do hemoglobiny.
47. Co to jest antykodon i funkcja.
48. Na jakiej zasadzie zachodzi replikacja.
49. W jakiej kolejności odbywa się biosynteza białek
50. Co to są osazony.
51. Dlaczego laktoza ma – ,a sacharoza +
52. Co to jest mutarotacja.
53. Dlaczego maltoza posiada właściwości redukujące
54. Od czego zależy kolor antocjanów
55. Budowa DNA
56. Coto jest sekwencja.
57. Funkcja karotenoidów.
58. Nukleozydy
59. Sacharoza
60. Występowanie kwasu puronowego.
61. Fruktoza 3 postacie.
62.
