Enzymy, grupy białek działających w komórkach i płynach ustrojowych żywych,
organizmów jako biokatalizatory reakcji biosyntezy i rozkładu. W komórce enzymatycznej występują pojedynczo lub tworzą układy wieloenzymatyczne (np. układ oksydazy pirogronianowej), katalizujące szereg następujących po sobie reakcji. Każda tkanka
ma nieco inny zestaw enzymów. Obok formy aktywnej enzymy, mogą też mieć
formę nieczynną (preenzymy), która jest aktywowana w miarę zapotrzebowania.
Enzymy mogą być białkami prostymi (np. trypsyna, ureaza, rybonukleaza), jednak
większość enzymów to białka złożone z części białkowej (apoenzym) i z atomów
metali lub z drobno cząsteczkowych związków niebiałkowych (często pochodnych
witamin), z tzw. grup prostetycznych albo z koenzymów. Niebiałkowe części enzymu
pełnią w reakcjach enzymatycznych funkcje przenośników elektronów, określonych atomów
lub ugrupowań chemicznych z jednego metabolitu do drugiego enzymu, katalizują
reakcje termodynamiczne możliwe, zmniejszając jedynie energię aktywacji cząsteczek
substratu, czyli energię niezbędną do przebiegu reakcji, przyśpieszają dzięki temu
osiągnięcie stanu równowagi reakcji. W czasie katalizy enzymatycznej cząsteczka
substratu jest wiązana w określonym obszarze cząsteczki enzymów, w tzw. centrum
aktywnym, w którym w enzymach złożonych znajduje się grupa prostetyczna; tworzy
się wówczas kompleks enzym-substrat. Dzięki swoistemu układowi grup chemicznych
w centrum, enzym oddziałuje na grupy chemiczne substratu rozluźniając określone
wiązanie chemiczne. Po powstaniu produktów reakcji, cząsteczka enzymu uwalnia
się z kompleksu i po powrocie do formy pierwotnej (w enzymach złożonych po przyłączeniu
przenoszonych grup do innego związku) tworzy nowy kompleks z następną cząsteczką
substratu itd. Szybkość procesu enzymatycznego zależy od łatwości tworzenia
kompleksu enzymów z substratem (powinowactwo enzymów do substratu). Zależność
tę przedstawia równanie matematyczne L. Michaelisa i M.L. Mentena, zawierające
tzw. stałą Michaelisa charakterystyczną dla danego enzymu. Szybkość reakcji
zależy nie tylko od stężenia enzymu i substratu lecz także od temperatury (optimum
działania enzymów zwykle mieści się w granicach 30-40 C), stężenie jonów
wodorowych (optymalne pH reakcji jest różne dla różnych enzymów, np.: dla pepsyny
wynosi 1, dla arginazy – 10) oraz od obecności enzymatycznych aktywatorów i enzymatycznych inhibitorów. Pomiar szybkości reakcji, czyli ilości przekształconego
substratu lub wytworzonego produktu w jednostce czasu, jest podstawą oznaczania –
enzymatycznej aktywności. Międzynarodową jednostką enzymatyczną (U) jest to taka
ilość enzymów, która katalizuje przekształcenie 1 mikromola substratu w ciągu 1 minuty
w temperaturze 30 C przy nasyceniu enzymów substratem i przy optymalnym pH dla jego
aktywności. Enzymy wykazują rozmaitą swoistość katalitycznego oddziaływania
na substraty. Niektóre enzymy działają na określone wiązania chemiczne (estrowe, peptydowe) niezależnie od budowy reszty cząsteczki substratu (swoistość niska), inne
są aktywne w stosunku do wiązania określonego rodzaju i jednej z połączonych nim
części substratu (swoistość grupowa), swoistość innych rozciąga się na obie części
substratu i łączące je wiązanie (swoistość absolutna). Enzymy wykazują również
swoistość przestrzenną: działają tylko na jeden z możliwych stereoizomerów i syntetyzują
asymetrycznie (np. tylko L-aminokwasy czy tylko B-glikozydy). Podstawą klasyfikacji
enzymów wprowadzonej w 1961 roku przez Komisję Enzymową Międzynarodowej
Unii Biochemicznej, jest rodzaj katalizowanej reakcji. Poszczególne klasy obejmują
enzymy katalizujące następujące reakcje: 1) oksydoredukcji (oksydoreduktazy), 2) przenoszenia różnych grup chemicznych (transferazy), 3) hydrolizy (hydrolazy),
4) niehydrolitycznego odszczepiania różnych grup chemicznych (liazy) 5) izomeryzacji,
czyli wewnątrzcząsteczkowego przegrupowania (izomerazy), 6) powstania różnych
wiązań kosztem wysokoenergetycznego wiązania nukleozydotrójfosforanów, np.:
ATP, GTP (ligazy, czyli syntetazy). Enzymy są wykorzystywane w przemyśle
do prowadzenia rożnego rodzaju (fermentacji), w lecznictwie służą jako leki
(pepsyna, streptokinaza); oznaczanie wielu enzymów w tkankach i płynach fizjologicznych
odgrywa rolę w diagnostyce lekarskiej. Brak lub niedobór pewnych enzymów jest powodem
wielu schorzeń.
