ENZYMY
Enzymy – są to biokatalizatory, produkowane przez żywe komórki. Enzym składa się z:
– części białkowej czyli apoenzymu
– części niebiałkowej czyli koenzymu
centrum – to miejsce odpowiedzialne za przyłączanie substratów do koenzymów
E – enzym
S – substrat
P – produkt
Enzymy obniżają energię aktywacji, nie wchodzą w reakcje, nie zużywają się
energia aktywacji – jest to najmniejsza ilość energii niezbędna do przeprowadzenia reakcji
każdy substrat biorący udział w reakcji metabolicznej musi być aktywowana
powstawanie kompleksu EP jest uzależnione od przestrzennego dopasowania centrum aktywnego enzymu i substratu.
tworzenie kompleksu ES ułatwiają aktywatory (kosubtraty) są to jony lub koenzymy
enzymy są wielokrotnie wykorzystywane, ale mogą katalizować tylko określony rodzaj reakcji
jeden enzym katalizuje jedną reakcję
w wyniku działania aktywatorów, centrum aktywne pasuje do określonego substratu „jak klucz do zamka”.
W wyniku działania enzymu ustala się równowaga reakcji. Enzymy nie zmieniają przebiegu reakcji – przyspieszają ją.
Na enzymy działają różne czynniki np. temp., pH, oraz stężenie enzymu wobec substratu.
pepsyna – kwaśne
amylaza ślinowa – obojętne
trypsyna – zasadowe
podniesienie temp. przyspiesza reakcję, obniżenie zmniejsza szybkość, ale nawet enzym zmrożony może potem działać.
Liczba obrotów – liczba cząstek, które w jednostce czasu ulegają przekształceniu
Wykres zależności szybkości reakcji od stężenia substratu nazywa się krzywą Michaelisa. Jest to takie stężenie substratu, przy którym szybkość katalizowanej reakcji osiąga połowę szybkości maksymalnej.
Inaczej stała Michaelisa wyraża takie stężenie substratu, przy którym enzym nasycony jest w połowie, czyli połowa enzymu występuje w postaci kompleksu ES.
Regulacja aktywności enzymów:
– hamowanie kompentacyjne (czyli współzawodnicze, tzn. dwa rodzaje cząsteczek – substrat i inhibitor współzawodniczą o centrum aktywne). Można je znieść przez zwiększenie stężenia substratu, który wspierać będzie inhibitor. Np. ludzi zatrutych alkoholem metylowym leczy się alkoholem etylowym
– hamowanie niekompensacyjne (niewspółzawodnicze) tzn. enzym blokowany jest przez substancję niepodobną do substratu, ale pasującą do centrum aktywnego. Skutkiem tego jest łączenie inhibitora z centrum aktywnym. Inhibitorami niekompensacyjnymi są np. związki miedzi i rtęci
Określona cząsteczka oddziaływuje odwracalnie na aktywność enzymu, ale w innym miejscu niż centrum aktywne. Jest to regulacja allosteryczna. Z tego wynika, że enzymy oprócz centrum aktywnego posiadają centrum allosteryczne. Jeżeli np. przyłączy się jest inhibitor do centrum allosterycznego to zmienia konfigurację enzymu.
Jeżeli pod wpływem aktywatora do centrum allosterycznego zwiększy się aktywność enzymu zachodzi indukcja – czyli zwiększenie aktywności enzymu. Induktorami są np. aktywatory działające na centrum allosteryczne.
Najważniejsze koenzymy:
v ATP
– ADP
– AMP
v NAD – dwunukleotydnikotynoamidoadeninowy
– NADH
– NADP – fosforan NAD
– NADPH – forma zredukowana NADP
v FAD – dwunukleotydflawoadeninowy
v FMN – mononukleotydflawinowy
v Koenzym A bierze udział w oddychaniu wewnątrzkomórkowym
v Koenzym Q bierze udział w oddychaniu wewnątrzkomórkowym, jest to przenośnik elektronów
v Cytohromy – są to przenośniki elektronów
WITAMINY
Witaminami nazywamy egzogenne związki organiczne o prostej budowie, ale zróżnicowanej chemicznie budowie, konieczne do prawdziwego funkcjonowania organizmu. Są regulatorami metabolizmu bo wchodzą w skład enzymów.
Witaminy rozpuszczalne w wodzie:
kwas pantotenowy, kwas foliowy
